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1 / 17 Eine Maschine in der Membran Eine vereinfachte ATP-Synthase in der inneren Mitochondrienmembran. Der Kopf oben ist 10 nm breit; der Balken darüber zeigt den Maßstab. Die Formen sind glatte Körper, keine gemessenen Oberflächen. Die Leiste unten öffnet fünf weitere Szenen.
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Rundgang Teile Steuerung
01 Eine Maschine in der Membran Eine vereinfachte ATP-Synthase in der inneren Mitochondrienmembran. Der Kopf oben ist 10 nm breit; der Balken darüber zeigt den Maßstab. Die Formen sind glatte Körper, keine gemessenen Oberflächen. Die Leiste unten öffnet fünf weitere Szenen.
02 Protonen sammeln sich auf einer Seite Die Atmungskette hat Protonen unter die Membran gepumpt. Ladungsunterschied Δψ und pH-Unterschied ΔpH drücken sie zurück. Gemeinsam bilden sie die protonenmotorische Kraft Δp = Δψ − 59·ΔpH oben in der Anzeige.
03 Jedes Proton dreht den Ring etwas Ein Proton tritt in a ein, bindet an die saure Seitenkette von c und fährt einmal herum, bevor es auf der Matrixseite austritt. Bei 8 c-Untereinheiten drehen 8 Protonen den Ring einmal.
04 Ein Arm hält den Kopf fest Drehte sich der Kopf mit dem Stiel, änderte sich in ihm nichts. Der periphere Stiel reicht von a bis oben an den Kopf und hält α und β fest.
05 Die Achse dreht sich im Kopf Der zentrale Stiel sitzt am c-Ring und dreht sich mit ihm. Hier ist der Kopf aufgeschnitten: Die Ausbuchtung des Stiels läuft nacheinander an den β-Untereinheiten vorbei.
06 Drei Zentren, drei Zustände Von der Matrixseite aus ist jedes β offen, locker oder fest; die Farbe zeigt den Zustand. ADP und Phosphat binden locker, werden im festen Zentrum zu ATP und verlassen das offene. Eine Umdrehung ergibt drei ATP.
07 Wo der Rotor stehen bleibt Der Rotor dreht nur vorwärts, wenn die Protonen einer Umdrehung mehr Energie bringen, als drei ATP kosten. Mit c8 und 50 kJ/mol liegt das Gleichgewicht bei etwa 194 mV. Dort hält er an; die gestrichelte Linie markiert den Punkt.
08 Wenn ATP die Richtung umkehrt Unterhalb des Stillstandspunkts gewinnt ATP: Der Stiel dreht sich in 120°-Schritten rückwärts, der Ring pumpt Protonen hinaus. Der Zähler für verbrauchtes ATP steigt.
09 Hemmstoffe Oligomycin klemmt am c-Ring neben a. Kein Proton kann sich anlagern, der Rotor stoppt. Weitere Hemmstoffe unter Steuerung sind DCCD, Bedaquilin, der Entkoppler DNP und die Bremse IF1.
10 Woher die Protonen kommen Die innere Membran bildet Cristae. Komplexe I, III und IV übertragen Elektronen von NADH auf Sauerstoff und pumpen je zwei Elektronen zehn Protonen in die Falte.
11 Paare auf der Kante ATP-Synthasen bilden V-förmige Paare an den Faltenkanten. Hier fließen Protonen zurück. Mit Succinat als Brennstoff fällt das P/O-Verhältnis von 2,7 auf 1,6.
12 Licht statt Nahrung Im Chloroplasten spaltet Licht Wasser an Photosystem II, und die Kette füllt das Thylakoidlumen mit Protonen. Das Enzym hat einen c14-Ring und braucht 4,67 Protonen je ATP.
13 Ein Bakterium nutzt denselben Gradienten E. coli pumpt Protonen über die innere Membran hinaus. Derselbe Gradient treibt ATP-Synthase und Geißelmotor an, hier im gleichen Maßstab. Geißeln im Uhrzeigersinn lassen die Zelle taumeln.
14 Für den Rückwärtsbetrieb gebaut Eine V-Typ-ATPase verbraucht ATP, um Protonen in ein Lysosom zu pumpen, bis innen pH 4,5 bis 5 erreicht ist. Rotor und Kopf sind ähnlich gebaut; es gibt drei periphere Stiele.
15 Die Drehung beobachten 1997 befestigten Noji und Kollegen F1 kopfüber auf Glas und ein fluoreszierendes Aktinfilament an γ. Mit ATP dreht es sich von der Membranseite aus gegen den Uhrzeigersinn. Längere Filamente drehen langsamer.
16 Ein ATP, ein Schritt Bei sehr wenig ATP wartet das Filament auf jedes Molekül und springt dann um 120°. Ein Drehmoment von 40 pN·nm über 120° ergibt etwa 84 pN·nm Arbeit, nahe der Energie eines ATP.
17 Von außen drehen Mit einer magnetischen Kugel an γ können Elektromagnete F1 rückwärts drehen. Itoh und Kollegen zeigten 2004, dass dabei ATP entsteht: In der richtigen Drehrichtung arbeitet das Enzym als Synthase.
Innere Membran Die innere Membran eines Mitochondriums. Die Atmungskette pumpt Protonen aus der Matrix oben in den Intermembranraum unten; die ATP-Synthase lässt sie zurück. Protonen (H⁺) Rote Kugeln. Je mehr sich unter der Membran sammeln, desto größer ist die protonenmotorische Kraft. Jedes hindurchtretende Proton fährt auf einer c-Untereinheit einmal um den Ring. c-Ring Ein Ring identischer c-Untereinheiten. Jede besteht aus zwei haarnadelförmig angeordneten Helices mit einer sauren Seitenkette auf halber Höhe (dunkle Kugel). In Mitochondrien von Rind und Mensch sind es acht, in Bakterien und Chloroplasten 9 bis 15. a-Untereinheit Der feste Teil von Fo neben dem Ring, codiert vom mitochondrialen Gen MT-ATP6. Protonen treten durch einen Halbkanal ein, fahren auf dem Ring mit und verlassen ihn durch den anderen. Peripherer Stiel Der lange Arm von der a-Untereinheit zur Kappe auf dem Kopf. Er verhindert, dass sich α und β mit dem zentralen Stiel drehen. Zentraler Stiel (γ) Die Achse. Ihr Fuß sitzt fest am c-Ring, der gewundene Teil reicht in den Kopf. Eine Ausbuchtung drückt nacheinander auf die β-Untereinheiten. α-Untereinheiten Drei Untereinheiten zwischen den β-Untereinheiten. Sie binden Nukleotide, stellen aber kein ATP her. β-Untereinheiten Die drei ATP-bildenden Untereinheiten. Eine ist jeweils offen (O), eine locker (L) und eine fest (T). Jede Drehung um 120° versetzt alle drei in den nächsten Zustand. ADP, Pi und ATP Eine weiße Kugel steht für Adenosin, orange Kugeln für Phosphate. ADP und Phosphat binden im lockeren Zentrum, werden im festen zu ATP und verlassen das offene Zentrum. Hemmstoff Der gewählte Hemmstoff: Oligomycin oder Bedaquilin am c-Ring, DCCD an der Protonenstelle, DNP als Protonenleck im Lipid oder IF1 als Keil im Kopf. Crista Eine Falte der inneren Membran, die in die Matrix ragt. Ihr Innenraum ist mit dem Intermembranraum verbunden; dort sammeln sich gepumpte Protonen. Komplex I NADH-Dehydrogenase, ein L-förmiges Enzym aus 45 Untereinheiten. Es nimmt zwei Elektronen von NADH auf, gibt sie an Ubichinon weiter und pumpt vier Protonen. Komplex II Succinat-Dehydrogenase, zugleich Teil des Citratzyklus. Sie überträgt Elektronen von Succinat auf Ubichinon, ohne Protonen zu pumpen. Ubichinon (Q) Ein kleiner fettlöslicher Träger, der sich in der Membran bewegt und Elektronen von Komplex I oder II zu Komplex III bringt. Komplex III Cytochrom bc1, ein Dimer. Es überträgt Elektronen von Ubichinol auf Cytochrom c und setzt je zwei Elektronen vier Protonen außen frei. Cytochrom c Ein kleines Protein an der Außenseite der Membran, das jeweils ein Elektron von Komplex III zu Komplex IV bringt. Komplex IV Cytochrom-c-Oxidase. Sie überträgt Elektronen auf Sauerstoff, bildet Wasser und pumpt zwei Protonen je zwei Elektronen. ATP-Synthase-Dimere Paare von ATP-Synthasen im Winkel von 86°, in Reihen entlang der Crista-Kanten. Die Paare helfen, die Membran zu krümmen. Thylakoidmembran Die Membran im Chloroplasten. Lichtreaktionen füllen ihr Lumen mit Protonen; im Stroma außen werden ATP und NADPH verbraucht. Photosystem II Ein Dimer mit Lichtsammelantenne. Licht entzieht Wasser Elektronen: 2 H₂O ergeben O₂ und vier Protonen im Lumen. Cytochrom b6f Überträgt Elektronen von Plastochinol auf Plastocyanin und transportiert zusätzliche Protonen ins Lumen. Plastocyanin Ein kleines Kupferprotein im Lumen, das Elektronen von Cytochrom b6f zu Photosystem I bringt. Photosystem I Ein zweiter lichtgetriebener Schritt hebt Elektronen auf Ferredoxin und weiter auf NADP⁺. Dabei entsteht NADPH im Stroma. Chloroplasten-ATP-Synthase CF1Fo mit c14-Ring und Kopf im Stroma. Ein Redoxschalter in γ verriegelt das Enzym im Dunkeln. E.-coli-Zelle Ein stäbchenförmiges Bakterium von etwa 2 µm Länge. Seine innere Membran übernimmt die Aufgabe der inneren Mitochondrienmembran. Geißeln Schraubenförmige Filamente, die Motoren an ihrer Basis drehen. Gegen den Uhrzeigersinn bündeln sie sich und die Zelle schwimmt; im Uhrzeigersinn lösen sie sich und die Zelle taumelt. Geißelmotor Etwa 45 nm breit. Protonen durch die umgebenden Statoreinheiten treiben den Rotor an. Bindet CheY-P an den C-Ring, wechselt die Richtung. E.-coli-ATP-Synthase Das bakterielle Enzym mit c10-Ring. Ohne Sauerstoff kann es mit ATP rückwärts laufen, um den Gradienten zu erhalten. Atmungsenzyme NADH-Dehydrogenase und bo3-Oxidase in der inneren Membran von E. coli. Sie pumpen Protonen ins Periplasma. Lysosom Ein kleines Verdauungskompartiment. Sein Inneres bleibt bei pH 4,5 bis 5. Die Farbe der kleinen Kugel folgt dem pH im Lumen. V-ATPase Eine ATP-getriebene rotierende Protonenpumpe: V1 im Cytosol, Vo mit Proteolipidring in der Membran und drei periphere Stiele. V1-Kopf Der ATP-spaltende Kopf. Bei Glucosemangel in Hefe löst sich V1 von Vo, und das Pumpen endet. Chloridaustauscher ClC-7 lässt Chlorid hinein und Protonen hinaus. So baut sich keine Ladung auf, und die Pumpe kann weiter ansäuern. Deckglas Glas, an dem F1 über Histidin-Tags an seinen β-Untereinheiten befestigt ist. Das Mikroskop blickt von oben darauf. F1 auf Glas α3β3γ steht auf dem Kopf: der Kopf liegt auf Glas, γ ragt nach oben. Hier vergrößert, da es in der Hauptansicht zu klein ist. Sonde Sie macht die Drehung sichtbar: ein fluoreszierendes Aktinfilament (1997), eine 40 nm große Goldkugel (2001) oder eine magnetische Kugel (2004). Elektromagnete Vier Spulen erzeugen ein Drehfeld. Sie drehen die magnetische Kugel und damit γ rückwärts, sodass F1 ATP herstellt.
