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1 / 17 Une machine dans la membrane Une ATP synthase simplifiée dans la membrane mitochondriale interne. La tête mesure 10 nm ; la barre supérieure donne l’échelle. Les formes sont lisses, non des surfaces mesurées. La barre inférieure ouvre cinq autres scènes.
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01 Une machine dans la membrane Une ATP synthase simplifiée dans la membrane mitochondriale interne. La tête mesure 10 nm ; la barre supérieure donne l’échelle. Les formes sont lisses, non des surfaces mesurées. La barre inférieure ouvre cinq autres scènes.
02 Les protons s’accumulent d’un côté La chaîne respiratoire a pompé des protons sous la membrane. Différence de charge Δψ et différence de pH ΔpH les poussent en retour. Ensemble, elles donnent Δp = Δψ − 59·ΔpH, affichée en haut.
03 Chaque proton tourne un peu l’anneau Un proton entre par a, rejoint la chaîne acide de c et fait un tour avant de sortir dans la matrice. Avec 8 sous-unités c, 8 protons font un tour.
04 Un bras immobilise la tête Si la tête tournait avec la tige, rien ne changerait dedans. La tige périphérique va de a au sommet et maintient α et β.
05 L’axe tourne dans la tête La tige centrale fixée à c tourne avec lui. La tête est ouverte : suivez la bosse passant successivement devant les β.
06 Trois sites, trois états Depuis la matrice, chaque β est ouverte, lâche ou serrée, avec une couleur. ADP et phosphate se lient au site lâche, deviennent ATP au serré et sortent à l’ouverture. Un tour produit trois ATP.
07 Où le rotor s’arrête Il avance seulement si les protons d’un tour apportent plus d’énergie que le coût de trois ATP. Avec c8 et 50 kJ/mol, l’équilibre est vers 194 mV. La ligne pointillée indique cet arrêt.
08 Quand l’ATP inverse le sens Sous le gradient d’arrêt, l’ATP gagne : la tige recule par pas de 120° et l’anneau pompe dehors. Le compteur d’ATP consommé augmente.
09 Les substances qui l’arrêtent L’oligomycine se cale sur c près de a, empêchant tout proton de se fixer. Essayez aussi DCCD, bédaquiline, DNP découplant et IF1 dans les commandes.
10 D’où viennent les protons La membrane interne forme des crêtes. I, III et IV passent les électrons du NADH à l’oxygène et pompent dix protons pour deux électrons dans le pli.
11 Des paires sur le bord L’ATP synthase forme des paires en V au bord du pli. Les protons y reviennent. Passez au succinate et voyez P/O descendre de 2,7 à 1,6.
12 La lumière au lieu des aliments Dans le chloroplaste, la lumière scinde l’eau au photosystème II et la chaîne remplit le lumen de protons. c14 demande 4,67 protons par ATP.
13 Une bactérie, le même gradient E. coli expulse les protons par sa membrane interne. Le même gradient entraîne la synthase et le moteur flagellaire à la même échelle. Le sens horaire fait culbuter la cellule.
14 Conçue pour fonctionner à l’envers Une ATPase V utilise l’ATP pour remplir le lysosome de protons jusqu’à pH 4,5 à 5. Rotor et tête sont similaires, avec trois tiges périphériques.
15 Voir la rotation En 1997, Noji et ses collègues fixent F1 renversé sur verre et l’actine fluorescente à γ. Avec ATP elle tourne en sens antihoraire depuis la membrane. Les filaments longs ralentissent.
16 Un ATP, un pas À très faible ATP, le filament attend chaque molécule puis saute de 120°. Un couple de 40 pN·nm sur 120° fournit environ 84 pN·nm, proche de l’énergie d’un ATP.
17 Tourner de l’extérieur Une bille magnétique sur γ permet aux électroaimants de tourner F1 à l’envers. Itoh et ses collègues montrent en 2004 que cela produit l’ATP : dans le bon sens, l’enzyme agit en synthase.
Membrane interne La membrane interne d’une mitochondrie. La chaîne respiratoire pompe les protons de la matrice en haut vers l’espace intermembranaire en bas ; l’ATP synthase les laisse revenir. Protons (H⁺) Billes rouges. Plus elles se pressent sous la membrane, plus la force proton-motrice augmente. Chaque proton traverse en faisant un tour sur une sous-unité c. Anneau c Un anneau de sous-unités c identiques. Chacune forme une épingle de deux hélices, avec une chaîne latérale acide à mi-hauteur, bille sombre. Huit chez le bovin et l’humain, 9 à 15 chez les bactéries et dans les chloroplastes. Sous-unité a La partie fixe de Fo près de l’anneau, codée par le gène mitochondrial MT-ATP6. Les protons entrent par un demi-canal, parcourent l’anneau et sortent par l’autre. Tige périphérique Le long bras de a au capuchon de la tête. Il empêche α et β de tourner avec la tige centrale. Tige centrale (γ) L’axe. Son pied est fixé à c, sa partie enroulée entre dans la tête ; une bosse latérale pousse les β tour à tour. Sous-unités α Trois sous-unités entre les β. Elles lient des nucléotides, mais ne produisent pas d’ATP. Sous-unités β Les trois sous-unités qui fabriquent l’ATP. L’une est ouverte (O), l’autre lâche (L), la dernière serrée (T). Chaque rotation de 120° fait avancer les trois d’un état. ADP, Pi et ATP Bille blanche pour l’adénosine, orange pour les phosphates. ADP et phosphate se lient au site lâche, deviennent ATP au site serré et sortent à l’ouverture. Inhibiteur L’inhibiteur choisi : oligomycine ou bédaquiline sur c, DCCD sur le site protonique, DNP faisant passer les protons à travers les lipides, ou IF1 calé dans la tête. Crête Un pli de membrane interne pénétrant la matrice. Son intérieur rejoint l’espace intermembranaire, où s’accumulent les protons pompés. Complexe I NADH déshydrogénase, enzyme en L de 45 sous-unités. Elle prend deux électrons au NADH, les transmet à l’ubiquinone et pompe quatre protons. Complexe II Succinate déshydrogénase, également membre du cycle de l’acide citrique. Elle transmet les électrons du succinate à l’ubiquinone sans pomper de protons. Ubiquinone (Q) Petit transporteur liposoluble mobile dans la membrane, portant les électrons de I ou II à III. Complexe III Cytochrome bc1, un dimère. Il transmet les électrons de l’ubiquinol au cytochrome c et libère quatre protons dehors pour deux électrons. Cytochrome c Petite protéine sur la face externe, portant un électron à la fois de III à IV. Complexe IV Cytochrome c oxydase. Elle remet les électrons à l’oxygène, forme de l’eau et pompe deux protons pour deux électrons. Dimères d’ATP synthase Paires à 86°, alignées sur le bord des crêtes. Elles contribuent à courber la membrane. Membrane thylakoïdienne La membrane du chloroplaste. Les réactions lumineuses remplissent son lumen de protons ; le stroma extérieur consomme ATP et NADPH. Photosystème II Un dimère avec antenne collectrice. La lumière extrait les électrons de l’eau : 2 H₂O donnent O₂ et quatre protons dans le lumen. Cytochrome b6f Transmet les électrons du plastoquinol à la plastocyanine et apporte des protons supplémentaires au lumen. Plastocyanine Petite protéine à cuivre du lumen, transportant les électrons de b6f au photosystème I. Photosystème I Une seconde étape lumineuse élève les électrons vers la ferrédoxine puis NADP⁺, formant NADPH dans le stroma. ATP synthase du chloroplaste CF1Fo avec c14, tête dans le stroma. Un interrupteur redox dans γ verrouille l’enzyme dans le noir. Cellule d’E. coli Bactérie en bâtonnet d’environ 2 µm. Sa membrane interne remplit le rôle de la membrane mitochondriale interne. Flagelles Filaments hélicoïdaux entraînés par des moteurs à leur base. En sens antihoraire ils se regroupent et la cellule nage ; en sens horaire ils s’écartent et elle culbute. Moteur flagellaire Environ 45 nm de large. Les protons traversant les stators périphériques entraînent le rotor ; CheY-P lié à l’anneau C inverse le sens. ATP synthase d’E. coli L’enzyme bactérienne à c10. Sans oxygène, elle peut consommer l’ATP en sens inverse pour maintenir le gradient. Enzymes respiratoires NADH déshydrogénase et oxydase bo3 dans la membrane interne d’E. coli. Elles pompent les protons vers le périplasme. Lysosome Petit compartiment digestif maintenu entre pH 4,5 et 5. La couleur de la petite sphère suit le pH du lumen. V-ATPase Pompe protonique rotative utilisant l’ATP : V1 dans le cytosol, Vo avec anneau protéolipidique dans la membrane, trois tiges périphériques. Tête V1 La tête qui scinde l’ATP. Quand la levure manque de glucose, V1 se sépare de Vo et le pompage s’arrête. Échangeur de chlorure ClC-7 fait entrer le chlorure et sortir les protons. La charge ne s’accumule pas et la pompe peut continuer à acidifier. Lamelle de verre Le verre auquel F1 est fixé par des étiquettes histidine sur β. Le microscope regarde par-dessus. F1 sur verre α3β3γ renversé : tête contre le verre, γ vers le haut. Agrandi ici, car invisible dans la vue principale. Sonde Elle révèle la rotation : actine fluorescente (1997), bille d’or de 40 nm (2001) ou bille magnétique (2004). Électroaimants Quatre bobines créent un champ tournant. Elles entraînent la bille et γ à l’envers pour que F1 fabrique l’ATP.
